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            論文編號 200902-19
            論文題目 用于NMR結構研究的SHP-2蛋白N端SH2結構域的原核制備
            文獻類型
            收錄
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            用于NMR結構研究的SHP-2蛋白N端SH2結構域的原核制備

            首發時間:2009-02-04

            牛皋 1    張耀洲 1   
            • 1、浙江理工大學生命科學學院

            摘要:SHP-2蛋白是一種含有兩個SH2結構域的磷酸酶,在胚胎發育、血細胞生成和很多生長因子引發的下游通路中起基礎作用,與很多疾病的發生有關。SHP-2的N端SH2結構域是細胞因子或病毒因子激活該蛋白的分子內靶點。對shp2進行信息學分析,設計引物通過PCR克隆出人SHP-2蛋白N端SH2結構域(NSH2)的DNA序列。重組到原核表達載體pGEX-2T中,在大腸桿菌BL21 (DE3)中成功高效率表達了可溶性NSH2蛋白。對蛋白進行15N同位素標記和純化,之后濃縮達到了NMR結構研究實驗的要求。下一步將用于NSH2蛋白與CagA蛋白的滴定NMR結構研究,以從分子結構水平上揭示CagA蛋白的致病機理。

            關鍵詞: SHP-2 SH2 蛋白溶解性 蛋白穩定性 NMR

            For information in English, please click here

            Expression and purification of NSH2 domain of SHP-2 protein for NMR research

            Niu Gao 1    Zhang Yaozhou 1   
            • 1、Zhejiang Sci-Tech University

            Abstract:SHP-2 protein, which has two SH2 domains, is essential for the embryonic development, haematopoiesis and signaling downstream of a variety of growth factors. SHP-2 proteins are related to many diseases. To facilitate fundamental studies, it is important that the proteins can be expressed in high quality and in a large quantity. In this work, the amino-terminal SH2 (NSH2) domain of SHP-2 protein which is important for the protein’s self-regulation was recombinated into the prokaryotic expression vector, pGEX-2T, and introduced into E. coli BL21 (DE3) for a prokaryotic expression. The NSH2 protein was labeled with 15N isotope and purified to a high purity. It would be titration with CagA Phosphopeptides for NMR studies.

            Keywords: SHP-2 SH2 Protein solubility Protein stability NMR

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            論文圖表:

            引用

            導出參考文獻

            .txt .ris .doc
            牛皋,張耀洲. 用于NMR結構研究的SHP-2蛋白N端SH2結構域的原核制備[EB/OL]. 北京:中國科技論文在線 [2009-02-04]. http://www.c1gkrice.com/releasepaper/content/200902-19.

            No.2836839417712337****

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            用于NMR結構研究的SHP-2蛋白N端SH2結構域的原核制備

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